La leche materna y las alergias alimentarias

 

 

 

No descubrimos nada nuevo si comentamos la gran dependencia que tenemos la especie humana de nuestra madre, ese ser que no solo nos formó en su interior durante unos meses, dándonos todo el sustento necesario para el desarrollo embrionario y celular, sino que después durante algunos años nos complementa la nutrición para nuestro desarrollo integral.

En aquellos casos que la madre puede , es aconsejable que él bebe tome la leche materna durante los primeros meses de vida ya que en ella no solo le aporta nutrientes esenciales y anticuerpos que fortalecen su sistema inmunológico sino que le ayuda a revestir su pared intestinal.

No es este el tema que me preocupa actualmente y que quiero resaltar en este post, lo que verdaderamente me preocupa ,es que un niño/a no solo necesita ayuda los primeros años, sino que la dependencia de sus mayores necesariamente pasa por un periodo mayor y cuando en pleno siglo XXI , estamos viendo los desastres de las emigraciones producidas por los Insensatos que nos gobiernan , lo primero que se me viene al pensamiento es preguntarme , si hay alguien en este miserable mundo preocupado por la malnutrición de millones de niños.

Me congratula enterarme que al parecer todavía quedan islas de dignidad humana y una de ellas parece encontrase en la Universidad Pública de Davis ,California (EE.UU),en donde un equipo de investigadores dirigidos por Elizabeth Maga  preocupados por este tema , conocedores de que la leche de vaca al igual que la materna es una buena fuente de nutrientes esenciales y que al carecer de determinados componentes bioactivos existentes en la materna,   no es capaz por sí sola de promover un desarrollo intestinal saludable ,es decir no puede ayudar a deshacer el daño al intestino causado por la desnutrición .

Ha centrado su trabajo en Leche de Vaca Transgénica, en la que se consigue el mismo nivel de  proteína Lactoferrina que se encuentra en la leche materna.

Los resultados obtenidos consideran que la adición de lactoferrina a la leche de vaca puede mejorar la salud intestinal y general de los niños.

La Lactoferrina es una proteína perteneciente a la familia de las transferrinas (poseen una gran afinidad por iones hierro).

En la naturaleza se encuentra en el calostro humano (7 gr/l), en la leche materna (1-2 gr/l), la leche de vaca (0.2 gr/l) y en pequeñas cantidades en lágrimas, saliva, bilis etc….

Esta glicoproteína defiende contra los microorganismos patógenos  que intenta invadir el cuerpo vía mucosa, tiene propiedades antimicrobianas, inmuno reguladoras, antiinflamatorias, antioxidantes, fortalece las mucosas y regula el transporte de hierro.

La lactoferrina y los otros componentes de la leche materna poseen una amplia variedad de funciones entre otras se piensa que influyen en el crecimiento de las células intestinales, aunque no se sabe exactamente  cómo interactúan  contra la desnutrición.

La desnutrición no solo se produce por una dieta inadecuada, sino por una mala ingestión o absorción de nutrientes, de aquí que preocupe tanto el estado de las paredes intestinales.

A veces junto a los problemas producidos por la desnutrición, existen otros que en este caso los consideraríamos como complementarios a los ya conocidos.

Son los que producen la intolerancia a las proteínas de la leche de vaca.

Las principales proteínas de la leche de vaca son: La caseína, la alfa-lactoalbumina y la beta-lactoalbumina.

Los primeros síntomas suelen aparecer entre las primeras semanas y los 6 meses a veces las condiciones clínicas pueden ir asociadas a la inmadurez de la barrera intestinal.

No es mi cometido ni mi conocimiento el meterme en temas de medicina, ni por supuesto hacer interpretaciones ni dar soluciones.

Pero la curiosidad es a veces tan malvada que nos lleva a buscar un poco más, veo por los trabajos publicados la problemática que existe con la alergia de la leche de vaca, específicamente con sus proteínas.

Por pura rutina, me encuentro con un trabajo publicado en nuestra muy noble Universidad de Granada, de la que tengo gratos recuerdos durante el tiempo que fui alumno libre de la universidad de farmacia, en la que comencé y aprobé algunos cursos, pero que como otras tantas cosas no terminé.

Resulta que no hay que marchar a los EEUU siempre, a veces cerca de nuestra tierra grupos de investigadores modestos en sus presupuestos ,pero con conocimiento transmitido y adquiridos en nuestras catedrales de la ciencia como es la vieja Granada ,aparecen esos grupos .

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Como el formado por Julia Maldonado Valderrama del Departamento de Física Aplicada y otros, que trabajan en Física de Fluidos Y Biocoloides en líneas de investigación  que estudian las características fisicoquímicas y los modelos coloidales de nuevos materiales con aplicación biotecnológica.

Un caso práctico consiste en la mejora de la digestibilidad de la Beta-Lactglobulina mediante un tratamiento con Luz Pulsada.

La técnica de la luz pulsada, consiste en almacenar la energía eléctrica en, para seguidamente ser liberada rapidísimamente a una lámpara de Xenón (Wekhof ,2000), que emite un flash de luz intenso que es transmitido a la superficie del producto que se encuentra en la cámara de tratamiento.

Se aplican sucesivos pulsos de luz con un espectro  entre 200 nm (ultravioleta) a 1000 nm (Infrarrojo), cada pulso de luz tiene una duración de 325 microsegundos.

Esta técnica fue estudiada por DUNN y colaboradores, en 1997.

Mediante el tratamiento de pulsos de luz se pueden inactivar un amplio rango de microorganismos así como sistemas enzimáticos implicados en el deterioro de los alimentos, sin embargo su poder de penetración es relativamente bajo por lo que se trataría de un tratamiento de superficie, dependiendo su eficacia por lo tanto del tipo de producto que tratemos.

El mecanismo específico no está totalmente definido, pero se evidencia una serie de modificaciones en el ADN.

Entre las diferentes aplicaciones el Centro Tecnológico AZTI-Tecnalia (País Vasco), está aplicando este nuevo método no térmico de conservación de alimentos mediante la reducción o eliminación de riesgos microbiológicos sin que se alteren las características sensoriales y nutricionales de los productos alimenticios tratados.

Volviendo a los temas que nos ocupa, tanto en Granada como en AZTI, básicamente se están centrando en los estudios de la modificación de la conformación de las proteínas y la posible influencia que esto puede tener en su digestibilidad y como es lógico en su poder alérgico, teniendo en cuenta que no se pierda la función básica de la proteína.

En la Revista Investigación y Ciencia ,en su apartado de físico –química  ,en su Blog titulado La Materia Blanda ,se publicó  en Octubre del 2014 un trabajo de Julia Maldonado-Valderrama, Teresa del Castillo-Santaella , Miguel A. Cabrerizo-Vilchez y otros ,titulado:

Mejora de la digestibilidad de la B-lactoglobulina por el procesamiento de luz pulsada: un estudio de dilatación y de cizallamiento.

EL paso siguiente para Julia Maldonado y sus colegas es demostrar que la digestibilidad mejorada de las proteínas se traduce en una disminución de su poder alérgico, de ser esto posible, el tratamiento con luz pulsada sería una buena técnica  en la lucha contra las alergias de los alimentos siempre que se consiga optimizarlo a escala industrial

 

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El poder invisible de los enzimas

 

 

 

Si nos vamos a la definición científica de lo que es un Enzima, vemos que es una, molécula de naturaleza proteica que cataliza reacciones químicas del metabolismo siempre que sea termodinámicamente posible, se estima que el número de reacciones bioquímicas en las que actúan esta alrededor de las 5000.

La catálisis es un proceso que permite aumentar la velocidad de una reacción, debido a la presencia de una sustancia llamada Catalizador, que posee la propiedad de no sufrir ninguna modificación durante el proceso, esto es básicamente lo que lo diferencia de un reactivo. Puede que alguno de los posibles lectores, pasen en este momento la hoja, pero si nos bajamos a la llaneza del vocabulario de los nuevos políticos, podíamos decir que un enzima, es el equivalente a un guardia urbano, situado en hora punta en pleno Paseo de la Castellana.

No solamente dirige el tráfico, sino que lo acelera y regula en aquellos momentos de necesidad, pues de lo contrario se podría producir un colapso circulatorio, pues en algo parecido consiste la función del enzima.

Gran parte de las reacciones químicas que se producen en los seres vivos están catalizadas por enzimas, que son específicos actuando sobre un determinado sustrato o un grupo muy reducido de ellos, pongamos un ejemplo:

El enzima Sacarasa, rompe el enlace B-glucosídico de la sacarosa, actuando en este caso con la máxima eficacia, mientras que si actúa sobre la maltosa y la isomaltosa que son análogos, la eficacia es menor.

Al igual que el guardia urbano se preocupa de canalizar esa marea de automóviles que en un momento determinado sube Castellana arriba, produciendo  atascos, dirigiéndolos hacia las vías rápidas y a las calles de menor tráfico, con la sana intención de que la circulación vuelva a la normalidad.

Los enzimas se encargan en la demolición enzimática de los alimentos gruesos e indefinidos que por ser moléculas grandes como los polisacáridos, proteína y otros  no son correctamente catalogados por nuestras papilas gustativas o nuestro olfato, mientras que por el contrario los oligosacáridos de cadena corta pueden ser dulces y algunos péptidos cortos  de ciertos aminoácidos pueden ser amargos.

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Los cocineros hasta hace muy pocos años , creían que con un buen equipo de cocina que pudiera realizar todas las aplicaciones necesarias, cortar, freír, asar, mezclar ,etc.. Y su ingenio, se conseguía una buena, sana y opípara alimentación.

Hoy los conceptos han cambiado, al aparecer los aparatos y técnicas que nos dan a conocer el mundo microscópico, el hombre se imaginaba la existencia  de unas sustancias que tenían unas funciones definidas y las uso desde hace miles de años, sin saber cuáles eran las causas, tenemos casos como el uso de bebidas fermentadas  alternativas a las agua estancadas posiblemente  en mal estado.

En la Mesopotamia  descubrieron que remojando los granos de cebada malteada en agua tibia, se producía una sustancia que después se conoció como Amilasa, que tenía la propiedad de transformar el almidón inerte en glucosa fermentable y sin saberlo dieron luz a la aparición de la cerveza.

La amilasa   es una enzima hidrolasa que se produce en la glándula salival, se clasifica en tres variedades: Alfa, Beta y Gamma-amilasa.

Las enzimas amilasas se emplean en la fabricación del pan, rompiendo los azúcares complejos existentes en el almidón de las harinas, en azúcares simples. Las levaduras pueden entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica.

Este proceso da sabor al pan y eleva la masa.

Las células de la levadura contienen amilasas, pero necesitan tiempo  para producir la suficiente cantidad que  sea capaz de romper el almidón, de ahí la necesidad de un tiempo determinado de fermentación.

El almidón gracias a la existencia de la amilasa es dulzura en potencia, así lo vemos en el caso de frutos verdes transformados en deliciosas mermeladas o calabazas relativamente sosas convertidas en tartas y pasteles.

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Otro grupo de enzimas, las Proteasas son capaces de general el sabor Umami en los ingredientes ricos en proteínas.

El termino Umami nace en el Japón y significa “sabor agradable, sabroso “y esta aceptada dentro de los cinco sabores básicos junto con el dulce, ácido, amargo y salado.

El sabor umami fue identificado en 1908 por el profesor Ikeda, al descubrirlo probando un caldo de kombu preparado con glutamato.

Las proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas liberando los aminoácidos, para ello usan moléculas de agua y  se consideran como hidrolasas, son secretadas por el páncreas.

Una deficiencia de proteasa puede provocar en el torrente sanguíneo un medio alcalino, dando lugar a síntomas tales como ansiedad.

Las proteínas son necesarias para llevar el calcio al torrente sanguíneo y si el cuerpo tiene deficiencia de proteasa pueden existir problemas de ciertas enfermedades derivadas de este hecho.

El enzima proteasa lo podemos encontrar en frutas como la papaya, la piña, el kiwi etc….

Para los alimentos que no tienen  suficiente amilasa y proteasa en su composición, se le pueden añadir ingredientes ricos en enzimas, como el polvo de malta, rico en diastasa, una amilasa de origen vegetal, los japoneses venden diversas formas de koji que contienen ambas enzimas, algunos productos lácteos no pasteurizados como el yogur y el suero de mantequilla conservan las proteasas del proceso de fermentación inicial.

Los enzimas tienen la propiedad de a cualquier ingrediente poderle sacar diversos potenciales de textura y aroma en función de tipo y estilo de cocina y país.

El conseguir unos determinados enzimas en una comida y que durante el proceso no se desnaturalicen, no es cosa fácil, ya que para esto tenemos que mantener un control de la temperatura durante la cocción entre 40-60ºC, por encima de este rango pierden sus cualidades y se produce una inactivación irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez, de aquí que su poder se desactive durante los asados, frituras y cocciones altas.

Sin embargo  las enzimas no se inactivan con la congelación, las reacciones que se producen tienen lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o casi se detienen, pero la actividad reaparece si la temperatura vuelve a su estado normal.

Los enzimas son sensibles a los cambios de pH, estando su actividad óptima cerca de la neutralidad, tanto los ácidos como las bases enérgicos los inactivan irreversiblemente.

Todos esto principios y otros más que no enumeramos, son imprescindibles a tener en cuenta por los nuevos chef, para conseguir la cocina del futuro.